بررسی تغییرات ساختاری ایجاد شده در پروتئین کیناز مارک2، در نتیجه تبدیل باقیمانده ترئونین 208 به گلوتامات به کمک مدل‏سازی و شبیه‏سازی دینامیک مولکولی

پروتئین مارک2 به ابرخانواده پروتئین‏ کینازها تعلق دارد. این پروتئین نقش بسیار مهمی در تنظیم فعالیت‏های حیاتی سلول همچون ایجاد قطبیت، تنظیم اتصالات سلولی، تنظیم اسکلت سلولی و تمایز سلول ایفا می‏کند.کارکرد نامناسب این پروتئین در حالت‏های پاتولوژیکی چون بیماری آلزایمر، آتیسم، برخی سرطان‏ها و توسعه بیماری‏زایی توسط هلیکوباکتر پیلوری، گزارش شده‏است. درک جزئیات ساختاری این پروتئین و بویژه جزئیات حرکتی آن در عبور از حالت غیر فعال به فعال، گامی مهم در توسعه درمان‏های اختصاصی و موثر بر علیه رفتارهای بیماری‏زای این پروتئین به شمار می‏آید. در این مطالعه تلاش نمودیم تا با استفاده از تکنیک شبیه‏سازی دینامیک مولکولی و با تبدیل باقیمانده ترئونین 208 به گلوتامات، که یک موتاسیون فعال‏ساز در جهت کارکرد آنزیم به شمار می‏آید، رفتار آنزیم در مسیر فعال‏سازی را بررسی نمائیم. نتایج حاکی از آن است که قسمت‏های مختلف پروتئین، رفتاری یکنواخت و همسو در جهت فعال شدن مارک2 نشان نمی‏دهند. بطوریکه نواحی دور از دومین uba و دارای حرکت مستقل از این دومین، اغلب در جهت فعال شدن آنزیم حرکت کرده‏اند اما نواحی مجاور دومین uba و تحت تاثیر برهمکنش با این ناحیه، رفتاری منظم و در جهت فعال شدن آنزیم مارک2 از خود نشان نمی‏دهند. این نتایج، همسو با نتایج مطالعاتی است که کارکرد بازدارندگی به دومین uba نسبت داده‏اند.